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肌动蛋白和肌球蛋白 肌球蛋白和肌动蛋白的区别

来源:朵拉利品网  |  2020-05-13 11:23:27

1, 肌球蛋白和肌动蛋白的区别



一、作用不同
1、肌球蛋白:对细胞的运动与细胞内物质传输起着重要的作用。
2、肌动蛋白:对于细胞的移动和收缩等有重要作用,在肌肉运动中起重要作用。
二、存在位置不同
1、肌球蛋白:存在于平滑肌中。
2、肌动蛋白:存在于横纹肌肌原纤维的细丝中,也存在于平滑肌中。
1、肌球蛋白:由一条或两条重链和几条轻链组成;由三个结构域马达域,颈部和尾部构成。
2、肌动蛋白:每个肌动蛋白分子都与三磷酸腺苷 (ATP)或二磷酸腺苷 (ADP)分子结合组成。
参考资料来源:搜狗百科-肌动蛋白
搜狗百科-肌球蛋白

2, 什么是肌动蛋白和肌球蛋白



肌动蛋白,是微丝的结构蛋白, 以两种形式存在, 即单体和多聚体。单体的肌动蛋白是由一条多肽链构成的球形分子, 又称球状肌动蛋白(globular actin, G-actin),外形类似花生果。肌动蛋白的多聚体形成肌动蛋白丝, 称为纤维状肌动蛋白(fibros actin, F-actin)。在电子显微镜下, F-肌动蛋白呈双股螺旋状, 直径为8nm, 螺旋间的距离为37nm。肌动蛋白是真核细胞中最丰富的蛋白质。在肌细胞中, 肌动蛋白占总蛋白的10%, 即使在非肌细胞中, 肌动蛋白也占细胞总蛋白的1~5%。
肌球蛋白 (myosin) 肌原纤维粗丝的组成单位。存在于平滑肌中。在肌肉运动中起重要作用。其分子形状如豆芽状,由两条重链和多条轻链构成。两条重链的大部分相互螺旋形地缠绕为杆状,构成豆芽状的杆;重链的剩余部分与轻链一起,构成豆芽的瓣。被激活后,具有活性的、能分解ATP的ATP酶。其分子量约为51万。在粗丝中,都是分子的头朝向粗丝的两端,呈纵向线性缔合排列。
详见
二者区别)

3, 肌球蛋白和肌动蛋白有什么区别?



收缩蛋白包括肌球蛋白和肌动蛋白。肌球蛋白是由学者Kuhne于1859年首先报道的,半个多世纪之后,对肌球蛋白的生化分析才开始进行。肌球蛋白是心肌粗肌丝的主要成分,分子呈杆状,一端具有两个球形区域,似豆芽的头部,由两条重链(MHC)和两对轻链(MLC)构成,是肌球蛋白重要生物活性所在地,另一端是一个丝状“尾巴”,由两股α-螺旋肽链绞在一起形成一种盘卷螺旋结构〔1〕。肌球蛋白具有二个生物学作用:一是具有ATP酶活性,能裂解ATP,释放化学能;二是具有与肌动蛋白结合的能力。研究表明心脏的MHC是由两种基因编码,即α-MHC和β-MHC基因,这些基因产物在肌球蛋白分子中形成二聚体,所以相应的有三种分子异构体存在,即V1(α、α同源体)、V2(α、β异源体)、V3(β、β同源体)。由于α、β-MHCATP酶活性不同,因此不同的异构体之间所具有的ATP酶活性及收缩活性也不同。肌球蛋白ATP酶活性主要由心肌所含V1或V3的量多少而决定,故肌球蛋白以V1占优势的心肌ATP酶活性最高,肌肉收缩速率最快,耗能也最多,而以V3占优势的心肌情况正相反,以V2占优势的心肌表现介于两者之间〔2,3〕。肌球蛋白异构体之间的转换是心肌的适应性改变,是心脏本身负荷和能量供应两方面调节适应的结果。V1通过增加心肌收缩速度来增加供能达到能量供求平衡,V3通过减少耗能而适应压力超负荷。当能量供不应求时,肌球蛋白异构体向V3转化,使ATP酶活性下降,心肌收缩功能降低,表现为Vmax下降,最大张力正常,而达到最大张力的时间延长,心肌作功时耗氧量下降,结果使心脏在节能的情况下产生同样的张力,所以V3增加虽可使心肌速度变慢但是却提高了机械效率。
正常哺乳动物和人的心室肌球蛋白异构体的分布与种属、年龄等因素有关。成年人左心室心肌肌球蛋白以V3为主占60%~90%,而小哺乳类动物左心室心肌肌球蛋白以V1为主占60%~90%,人类和哺乳类小动物心房肌球蛋白以V1为主〔4〕。
对心肌肥厚等病理状态研究显示,心脏肌球蛋白基因表达及蛋白异构中存在着可塑性,推测这可能是动物机体的一种适应反应,例如超负荷刺激引起大鼠心肌肥厚可诱导左心室β-MHC基因表达及V3肌球蛋白增多,结果使心肌耗氧降低,收缩速率下降,被认为是一种经济的适应性反应〔5〕。
与肌球蛋白相比,肌动蛋白结构及功能相对简单。分子单体为球形,单体上有与肌球蛋白头相结合的位点,许多单体相互连接形成两条有极性的相互缠绕螺旋体。
另有:
肌球蛋白 (myosin) 肌原纤维粗丝的组成单位。存在于平滑肌中。在肌肉运动中起重要作用。其分子形状如豆芽状,由两条重链和多条轻链构成。两条重链的大部分相互螺旋形地缠绕为杆状,构成豆芽状的杆;重链的剩余部分与轻链一起,构成豆芽的瓣。被激活后,具有活性的、能分解ATP的ATP酶。其分子量约为51万。在粗丝中,都是分子的头朝向粗丝的两端,呈纵向线性缔合排列。、
肌动蛋白是一种中等大小的蛋白质, 由375个氨基酸残基组成, 并且是由一个大的、高度保守的基因编码。单体肌动蛋白分子的分子量为43kDa, 其上有三个结合位点。一个是ATP结合位点, 另两个都是与肌动蛋白结合的结合蛋白结合位点。 肌动蛋白至少表达成6种异构形式,分为α、β、γ三种类型根据等电点的不同可将高等动物细胞内的肌动蛋白分为 3 类,α 分布于各种肌肉细胞中,β 和 γ 分布于肌细胞和非肌细胞中。有三种 α 肌动蛋白(骨骼肌、心肌和平滑肌)、一种 β 肌动蛋白和两种 γ 肌动蛋白(γ 平滑肌和 γ 非平滑肌)。
详情可参见:

4, 肌红蛋白与肌球蛋白有什么区别?



收缩蛋白包括肌球蛋白和肌动蛋白。肌球蛋白是由学者Kuhne于1859年首先报道的,半个多世纪之后,对肌球蛋白的生化分析才开始进行。肌球蛋白是心肌粗肌丝的主要成分,分子呈杆状,一端具有两个球形区域,似豆芽的头部,由两条重链(MHC)和两对轻链(MLC)构成,是肌球蛋白重要生物活性所在地,另一端是一个丝状“尾巴”,由两股α-螺旋肽链绞在一起形成一种盘卷螺旋结构〔1〕。肌球蛋白具有二个生物学作用:一是具有ATP酶活性,能裂解ATP,释放化学能;二是具有与肌动蛋白结合的能力。研究表明心脏的MHC是由两种基因编码,即α-MHC和β-MHC基因,这些基因产物在肌球蛋白分子中形成二聚体,所以相应的有三种分子异构体存在,即V1(α、α同源体)、V2(α、β异源体)、V3(β、β同源体)。由于α、β-MHCATP酶活性不同,因此不同的异构体之间所具有的ATP酶活性及收缩活性也不同。肌球蛋白ATP酶活性主要由心肌所含V1或V3的量多少而决定,故肌球蛋白以V1占优势的心肌ATP酶活性最高,肌肉收缩速率最快,耗能也最多,而以V3占优势的心肌情况正相反,以V2占优势的心肌表现介于两者之间〔2,3〕。肌球蛋白异构体之间的转换是心肌的适应性改变,是心脏本身负荷和能量供应两方面调节适应的结果。V1通过增加心肌收缩速度来增加供能达到能量供求平衡,V3通过减少耗能而适应压力超负荷。当能量供不应求时,肌球蛋白异构体向V3转化,使ATP酶活性下降,心肌收缩功能降低,表现为Vmax下降,最大张力正常,而达到最大张力的时间延长,心肌作功时耗氧量下降,结果使心脏在节能的情况下产生同样的张力,所以V3增加虽可使心肌速度变慢但是却提高了机械效率。
正常哺乳动物和人的心室肌球蛋白异构体的分布与种属、年龄等因素有关。成年人左心室心肌肌球蛋白以V3为主占60%~90%,而小哺乳类动物左心室心肌肌球蛋白以V1为主占60%~90%,人类和哺乳类小动物心房肌球蛋白以V1为主〔4〕。
对心肌肥厚等病理状态研究显示,心脏肌球蛋白基因表达及蛋白异构中存在着可塑性,推测这可能是动物机体的一种适应反应,例如超负荷刺激引起大鼠心肌肥厚可诱导左心室β-MHC基因表达及V3肌球蛋白增多,结果使心肌耗氧降低,收缩速率下降,被认为是一种经济的适应性反应〔5〕。
与肌球蛋白相比,肌动蛋白结构及功能相对简单。分子单体为球形,单体上有与肌球蛋白头相结合的位点,许多单体相互连接形成两条有极性的相互缠绕螺旋体。

名词解释


肌球蛋白

肌凝蛋白是肌原纤维粗丝的组成单位,又称肌球蛋白(myosin)。 肌凝蛋白存在于平滑肌中,在肌肉运动中起重要作用。其分子形状如豆芽状,由两条重链和多条轻链构成,被激活后,具有活性的、能分解ATP的ATP酶。其分子量约为51万,在粗丝中,都是分子的头朝向粗丝的两端,呈纵向线性缔合排列。

心肌

心肌(cardiacmuscle)由心肌细胞构成的一种肌肉组织。心肌细胞与骨骼肌的结构基本相似,也有横纹。广义的心肌细胞包括组成窦房结、房内束、房室交界部、房室束(即希斯束)和浦肯野纤维等的特殊分化了的心肌细胞,以及一般的心房肌和心室肌工作细胞。前5种组成了心脏起搏传导系统,它们所含肌原纤维极少,或根本没有,因此均无收缩功能。但是,它们具有自律性和传导性,是心脏自律性活动的功能基础;后两种具收缩性,是心脏舒缩活动的功能基础。

肌动蛋白

肌动蛋白是一种中等大小的蛋白质, 由375个氨基酸残基组成, 并且是由一个大的、高度保守的基因编码。 以两种形式存在, 即单体和多聚体。 单体的肌动蛋白是由一条多肽链构成的球形分子, 又称球状肌动蛋白(globular actin, G-actin),外形类似花生果。肌动蛋白的多聚体形成肌动蛋白丝, 称为纤维状肌动蛋白(fibros actin, F-actin)。在电子显微镜下, F-肌动蛋白呈双股螺旋状, 直径为8nm, 螺旋间的距离为37nm。肌动蛋白是真核细胞中最丰富的蛋白质。在肌细胞中, 肌动蛋白占总蛋白的10%, 即使在非肌细胞中, 肌动蛋白也占细胞总蛋白的1~5%。

 
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